Copper(II) Interaction with Unstructured Prion Domain Outside the Octarepeat Region: Speciation, Stability, and Binding Details of Copper(II) Complexes with PrP106-126 Peptides. (Articolo in rivista)

Type

• Prodotto della ricerca (Classe)
• Articolo in rivista (Classe)

Label

• Copper(II) Interaction with Unstructured Prion Domain Outside the Octarepeat Region: Speciation, Stability, and Binding Details of Copper(II) Complexes with PrP106-126 Peptides. (Articolo in rivista) (literal)

Anno

• 2005-01-01T00:00:00+01:00 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi

• 10.1021/ic050754k (literal)

Alternative label

• Giuseppe Di Natale; Giulia Grasso; Giuseppe Impellizzeri; Diego La Mendola; Giovanni Micera; Nikolett Mihala; Zoltan Nagy; Katalin Osz; Giuseppe Pappalardo; Viktoria Rigò; Enrico Rizzarelli; Daniele Sanna; Imre Sòvàgò (2005)
  Copper(II) Interaction with Unstructured Prion Domain Outside the Octarepeat Region: Speciation, Stability, and Binding Details of Copper(II) Complexes with PrP106-126 Peptides.
  in Inorganic chemistry; ACS, American chemical society, Washington, DC (Stati Uniti d'America)
  (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori

• Giuseppe Di Natale; Giulia Grasso; Giuseppe Impellizzeri; Diego La Mendola; Giovanni Micera; Nikolett Mihala; Zoltan Nagy; Katalin Osz; Giuseppe Pappalardo; Viktoria Rigò; Enrico Rizzarelli; Daniele Sanna; Imre Sòvàgò (literal)

Pagina inizio

• 7214 (literal)

Pagina fine

• 7225 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume

• 44 (literal)

Rivista

• Inorganic chemistry (Rivista)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroFascicolo

• 20 (literal)

Note

• ISI Web of Science (WOS) (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni

• Dipartimento di Scienze Chimiche, UniVersita` di Catania, V.le A. Doria 6, 95125 Catania, Italy, Istituto di Biostrutture e Bioimmagini-Sezione di Catania, CNR, V.le A. Doria 6, 95125 Catania, Italy, Dipartimento di Chimica, UniVersita` di Sassari, Via Vienna 2, 07100 Sassari, Italy, Research Group of Peptide Chemistry, Hungarian Academy of Sciences, H-1518 Budapest, Hungary, Department of Inorganic and Analytical Chemistry, UniVersity of Debrecen, H-4010 Debrecen, Hungary, and Istituto di Chimica Biomolecolare-Sezione di Sassari, CNR, TraVersa La Crucca 3, Regione Baldinca, 07040 Li Punti (SS), Italy (literal)

Titolo

• Copper(II) Interaction with Unstructured Prion Domain Outside the Octarepeat Region: Speciation, Stability, and Binding Details of Copper(II) Complexes with PrP106-126 Peptides. (literal)

Abstract

• Copper(II) complexes of the neurotoxic peptide fragments of human and chicken prion proteins were studied by potentiometric, UV-vis, CD, and EPR spectroscopic and ESI-MS methods. The peptides included the terminally blocked native and scrambled sequences of HuPrP106-126 (HuPrPAc106-126NH2 and ScrHuPrPAc106-126NH2) and also the nona- and tetrapeptide fragments of both the human and chicken prion proteins (HuPrPAc106- 114NH2, ChPrPAc119-127NH2, HuPrPAc109-112NH2, and ChPrPAc122-125NH2). The histidyl imidazole-N donor atoms were found to be the major copper(II) binding sites of all peptides; 3N and 4N complexes containing additional 2 and 3 deprotonated amide-N donors, respectively, are the major species in the physiological pH range. The complex formation processes for nona- and tetrapeptides are very similar, supporting the fact that successive deprotonation and metal ion coordination of amide functions go toward the N-termini in the form of joined six- and five-membered chelates. As a consequence, the peptide sequences investigated here, related to the neurotoxic region of the human PrP106-126 sequence, show a higher metal-binding affinity than the octarepeat fragments. In the case of the HuPrP peptide sequences, a weak pH-dependent binding of the Met109 residue was also detected in the 3N-coordinated complexes. (literal)

Editore

• ACS, American chemical society (Editore)

Prodotto di

• Istituto di chimica biomolecolare (ICB) (Istituto)
• Sistemi sintetici riconoscibili da target biologici (PM.P01.003.001) (Modulo)
• Institute of biostructure and bioimaging (IBB) (Istituto)
• Caratterizzazione di complessi metallici formati da proteine coinvolte in patologie correlate al disordine conformazionale proteico. (PM.P01.004.002) (Modulo)

Autore CNR

• GIULIA GRASSO (Persona)
• DIEGO LA MENDOLA (Unità di personale interno)
• DANIELE SANNA (Persona)
• ENRICO RIZZARELLI (Unità di personale esterno)
• GIUSEPPE PAPPALARDO (Unità di personale interno)
• GIUSEPPE DI NATALE (Unità di personale interno)

Incoming links:

Autore CNR di

• GIUSEPPE PAPPALARDO (Unità di personale interno)
• DIEGO LA MENDOLA (Unità di personale interno)
• DANIELE SANNA (Persona)
• GIULIA GRASSO (Persona)
• ENRICO RIZZARELLI (Unità di personale esterno)
• GIUSEPPE DI NATALE (Unità di personale interno)

Prodotto

• Institute of biostructure and bioimaging (IBB) (Istituto)
• Istituto di chimica biomolecolare (ICB) (Istituto)
• Sistemi sintetici riconoscibili da target biologici (PM.P01.003.001) (Modulo)
• Caratterizzazione di complessi metallici formati da proteine coinvolte in patologie correlate al disordine conformazionale proteico. (PM.P01.004.002) (Modulo)

Editore di

• ACS, American chemical society (Editore)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#rivistaDi

• Inorganic chemistry (Rivista)