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Copper(II) and nickel(II) binding modes in a histidine-containing model dodecapeptide (Articolo in rivista)
- Type
- Label
- Copper(II) and nickel(II) binding modes in a histidine-containing model dodecapeptide (Articolo in rivista) (literal)
- Anno
- 2002-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
- Alternative label
Pappalardo G., Impellizzeri G., Bonomo R. P., Campagna T., Grasso G., Saita M. G. (2002)
Copper(II) and nickel(II) binding modes in a histidine-containing model dodecapeptide
in New journal of chemistry (1987)
(literal)
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- Pappalardo G., Impellizzeri G., Bonomo R. P., Campagna T., Grasso G., Saita M. G. (literal)
- Pagina inizio
- Pagina fine
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- Rivista
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- Lavoro su rivista internazionale che riporta uno studio spettroscopico e di spettrometria di massa su complessi del rame(II) con peptidi modello recanti più residui istidinici. I risultati possono contribuire a chiarire gli effetti della complessazione degli ioni metallici nei sistemi biologici (literal)
- Note
- ISI Web of Science (WOS) (literal)
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- Dipartimento di Scienze Chimiche Università di Catania, Viale A. Doria 6, 95125 Catania Italy.
Istituto di Biostrutture e Bioimmagini-Sezione di Catania; Dipartimento di Scienze Chimiche Università di Catania. (literal)
- Titolo
- Copper(II) and nickel(II) binding modes in a histidine-containing model dodecapeptide (literal)
- Abstract
- The formation of complexes of HGGGHGHGGGHG (HG12) with copper(II) and
nickel(II) have been studied in aqueous solution under various
experimental conditions, including different pH and metal to ligand
ratios. The study has been carried out usingvisible absorption, circular
dichroism and electron paramagnetic resonance spectroscopic methods.
Moreover, electrospray ionisation mass spectrometry has been used to
directly determine the stoichiometry of the copper(II) complexes. The
results indicate that HG12 can easily accommodate two metal ions in as
many binding sites. The solution structure of the main complex species
formed in the reaction of copper(II) with HG12 has been inferred by
comparison with the copper(II) complexes formed with the shorter peptide
fragments HGGGHGNH2 (HG6), AcHGGGHGNH2 (AcHG6) and Ac
HGGGNH2 (AcHG4). With an equimolar metal to ligand ratio, the copper(II)
ion binds preferentially in the N-terminal region of HG12.Conversely, Ni
(II) ions form identical complexes regardless of whether the metal to
ligand ratio is 1:1 or 2:1.
Finally, the circular dichroism spectra indicate a signi.cant modi.cation
of the peptide conformation upon metal binding. (literal)
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