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Structural Determinants of the Unusual Helix Stability of a De Novo Engineered Vascular Endothelial Growth Factor (VEGF) Mimicking Peptide (Articolo in rivista)
- Type
- Label
- Structural Determinants of the Unusual Helix Stability of a De Novo Engineered Vascular Endothelial Growth Factor (VEGF) Mimicking Peptide (Articolo in rivista) (literal)
- Anno
- 2008-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi
- 10.1002/chem.200800180 (literal)
- Alternative label
Diana D., Ziaco B., Colombo G., Scarabelli G., Romanelli A., Pedone C., Fattorusso R., D'Andrea L.D. (2008)
Structural Determinants of the Unusual Helix Stability of a De Novo Engineered Vascular Endothelial Growth Factor (VEGF) Mimicking Peptide
in Chemistry - A European Journal
(literal)
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori
- Diana D., Ziaco B., Colombo G., Scarabelli G., Romanelli A., Pedone C., Fattorusso R., D'Andrea L.D. (literal)
- Pagina inizio
- Pagina fine
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- Rivista
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroFascicolo
- Note
- ISI Web of Science (WOS) (literal)
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni
- Diana D., Univ Naples 2, Dipartimento Sci Ambientali, I-81100 Caserta, Italy
Ziaco B., CNR, Ist Biostrutture & Bioimmagini, I-80134 Naples, Italy
Colombo G., CNR, Ist Chim Riconoscimento Molecolare, I-20131 Milan, Italy
Scarabelli G., CNR, Ist Chim Riconoscimento Molecolare, I-20131 Milan, Italy
Romanelli A., Univ Naples Federico 2, Dipartimento Sci Biol, I-80134 Naples, Italy
Pedone C., CNR, Ist Biostrutture & Bioimmagini, I-80134 Naples, Italy
Fattorusso R., Univ Naples 2, Dipartimento Sci Ambientali, I-81100 Caserta, Italy
D'Andrea L.D., CNR, Ist Biostrutture & Bioimmagini, I-80134 Naples, Italy (literal)
- Titolo
- Structural Determinants of the Unusual Helix Stability of a De Novo Engineered Vascular Endothelial Growth Factor (VEGF) Mimicking Peptide (literal)
- Abstract
- Helix stability: Understanding helix stability and formation is a prerequisite to elucidate the mechanism of protein folding and design helix peptides with specific activity. Herein, we analyze the thermal behaviour of a designed, -helical, bioactive peptide, composed only of natural amino acids. This peptide shows an unusual thermal stability, in which the N-terminal region and a hydrophobic interaction play a major role (see figure). (literal)
- Prodotto di
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