Crystal structure of an S-formylglutathione hydrolase from pseudoalteromonas haloplanktis TAC125. (Articolo in rivista)

Type

• Prodotto della ricerca (Classe)
• Articolo in rivista (Classe)

Label

• Crystal structure of an S-formylglutathione hydrolase from pseudoalteromonas haloplanktis TAC125. (Articolo in rivista) (literal)

Anno

• 2010-01-01T00:00:00+01:00 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi

• 10.1002/bip.21420 (literal)

Alternative label

• Alterio V; Aurilia V; Romanelli A; Parracino A; Saviano M; D'Auria S; De Simone G. (2010)
  Crystal structure of an S-formylglutathione hydrolase from pseudoalteromonas haloplanktis TAC125.
  in Biopolymers (Print)
  (literal)

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• Alterio V; Aurilia V; Romanelli A; Parracino A; Saviano M; D'Auria S; De Simone G. (literal)

Pagina inizio

• 669 (literal)

Pagina fine

• 677 (literal)

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• 93 (literal)

Rivista

• Biopolymers (Rivista)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#note

• PMID: 20209484 (literal)

Note

• Scopu (literal)
• ISI Web of Science (WOS) (literal)

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• Istituto di Biostrutture e Bioimmagini-CNR, via Mezzocannone 16, 80134 Napoli, Italy Istituto di Biochimica delle Proteine-CNR, Via Pietro Castellino 111--80131 Napoli, Italy Dipartimento delle Scienze Biologiche, Facolta di Scienze Biotecnologiche, Universita di Napoli Federico II (literal)

Titolo

• Crystal structure of an S-formylglutathione hydrolase from pseudoalteromonas haloplanktis TAC125. (literal)

Abstract

• S-formylglutathione hydrolases (FGHs) constitute a family of ubiquitous enzymes which play a key role in formaldehyde detoxification both in prokaryotes and eukaryotes, catalyzing the hydrolysis of S-formylglutathione to formic acid and glutathione. While a large number of functional studies have been reported on these enzymes, few structural studies have so far been carried out. In this paper we report on the functional and structural characterization of PhEst, a FGH isolated from the psychrophilic bacterium Pseudoalteromonas haloplanktis. According to our functional studies, this enzyme is able to efficiently hydrolyze several thioester substrates with very small acyl moieties. By contrast, the enzyme shows no activity toward substrates with bulky acyl groups. These data are in line with structural studies which highlight for this enzyme a very narrow acyl-binding pocket in a typical alpha/beta-hydrolase fold. PhEst represents the first cold-adapted FGH structurally characterized to date; comparison with its mesophilic counterparts of known three-dimensional structure allowed to obtain useful insights into molecular determinants responsible for the ability of this psychrophilic enzyme to work at low temperature. (literal)

Prodotto di

• Determinazione della struttura tridimensionale di biomolecole complesse con tecniche spettroscopiche e cristallografiche (PM.P01.022.001) (Modulo)
• DR. D'AURIA: Progettazione e Sviluppo di Biochip per la Sicurezza Alimentare e Salute Umana (AG.P05.001.001) (Modulo)
• Institute of protein biochemistry (IBP) (Istituto)
• Institute of Crystallography (IC) (Istituto)
• Institute of biostructure and bioimaging (IBB) (Istituto)

Autore CNR

• GIUSEPPINA DE SIMONE (Unità di personale interno)
• ANTONIETTA PARRACINO (Unità di personale esterno)
• SABATO D'AURIA (Persona)
• VINCENZO ALTERIO (Persona)
• VINCENZO AURILIA (Persona)
• MICHELE SAVIANO (Persona)

Incoming links:

Autore CNR di

• GIUSEPPINA DE SIMONE (Unità di personale interno)
• MICHELE SAVIANO (Persona)
• SABATO D'AURIA (Persona)
• VINCENZO AURILIA (Persona)
• ANTONIETTA PARRACINO (Unità di personale esterno)
• VINCENZO ALTERIO (Persona)

Prodotto

• Institute of Crystallography (IC) (Istituto)
• Institute of biostructure and bioimaging (IBB) (Istituto)
• Institute of protein biochemistry (IBP) (Istituto)
• Determinazione della struttura tridimensionale di biomolecole complesse con tecniche spettroscopiche e cristallografiche (PM.P01.022.001) (Modulo)
• DR. D'AURIA: Progettazione e Sviluppo di Biochip per la Sicurezza Alimentare e Salute Umana (AG.P05.001.001) (Modulo)

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• Biopolymers (Rivista)