Crystal structure of a ternary complex of the alcohol dehydrogenase from Sulfolobus solfataricus (Articolo in rivista)

Type
Label
  • Crystal structure of a ternary complex of the alcohol dehydrogenase from Sulfolobus solfataricus (Articolo in rivista) (literal)
Anno
  • 2003-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
Alternative label
  • Esposito L.1, Bruno I.2, Sica F.2, Raia C.A.1, Giordano A.1, Rossi M.1, Mazzarella L.2, Zagari A.2 (2003)
    Crystal structure of a ternary complex of the alcohol dehydrogenase from Sulfolobus solfataricus
    in Biochemistry (Easton)
    (literal)
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  • Esposito L.1, Bruno I.2, Sica F.2, Raia C.A.1, Giordano A.1, Rossi M.1, Mazzarella L.2, Zagari A.2 (literal)
Pagina inizio
  • 14397 (literal)
Pagina fine
  • 14407 (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#altreInformazioni
  • L’articolo riporta per la prima volta la struttura di un complesso ternario di una alcool deidrogenasi archibatterica su una delle più autorevoli riviste internazionali che pubblica i risultati di ricerche originali dove chimica, biochimica e biologia della cellula sono strettamente correlate. Impact Factor 3.922. (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume
  • 42 (literal)
Rivista
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  • Il prodotto è un articolo che riporta la struttura cristallografica dell’alcool deidrogenasi di S. solfataricus (SsADH) contenente il coenzima NAD(H) e il substrato 2-etossietanolo, ottenuta con una risoluzione di 2.3 angstrom. Vi sono descritti il sito di legame del coenzima e del substrato e la variazione conformazionale che segue il legame del coenzima; i determinanti strutturali la stereospecificità di tipo A del coenzima e di tipo (S)- del substrato, nonché il meccanismo di rilascio del protone tipico della catalisi delle ADH. (literal)
Note
  • ISI Web of Science (WOS) (literal)
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  • 1 CNR, 2 Uni NA Federico II (literal)
Titolo
  • Crystal structure of a ternary complex of the alcohol dehydrogenase from Sulfolobus solfataricus (literal)
Abstract
  • The crystal structure of a ternary complex of the alcohol dehydrogenase from the archaeon Sulfolobus solfataricus (SsADH) has been determined at 2.3 A. The asymmetric unit contains a dimer with a NADH and a 2-ethoxyethanol molecule bound to each subunit. The comparison with the apo structure of the enzyme reveals that this medium chain ADH undergoes a substantial conformational change in the apo-holo transition, accompanied by loop movements at the domain interface. The extent of domain closure is similar to that observed for the classical horse liver ADH, although some differences are found which can be related to the different oligomeric states of the enzymes. Compared to its apo form, the SsADH ternary complex shows a change in the ligation state of the active site zinc ion which is no longer bound to Glu69, providing additional evidence of the dynamic role played by the conserved glutamate residue in ADHs. In addition, the structure presented here allows the identification of the substrate site and hence of the residues that are important in the binding of both the substrate and the coenzyme. (literal)
Prodotto di
Autore CNR
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