A substrate-induced switch in the reaction mechanism of a thermophilic esterase. Kinetic evidences and structutal basis (Articolo in rivista)

Type

• Prodotto della ricerca (Classe)
• Articolo in rivista (Classe)

Label

• A substrate-induced switch in the reaction mechanism of a thermophilic esterase. Kinetic evidences and structutal basis (Articolo in rivista) (literal)

Anno

• 2004-01-01T00:00:00+01:00 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi

• 10.1074/jbc.M307738200 (literal)

Alternative label

• De Simone G.; Mandrich L.; Menchise V.; Giordano V.; Febbraio F.; Rossi M.; Pedone C.; Manco G. (2004)
  A substrate-induced switch in the reaction mechanism of a thermophilic esterase. Kinetic evidences and structutal basis
  in Journal of biological chemistry (Online)
  (literal)

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• De Simone G.; Mandrich L.; Menchise V.; Giordano V.; Febbraio F.; Rossi M.; Pedone C.; Manco G. (literal)

Pagina inizio

• 6815 (literal)

Pagina fine

• 6823 (literal)

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• 279 (literal)

Rivista

• Journal of biological chemistry (Rivista)

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• 8 (literal)

Note

• ISI Web of Science (WOS) (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni

• Istituto di Biostrutture e Bioimmagini-Consiglio Nazionale delle Ricerche, via Mezzocannone 6, 80134 Naples, Italy and the Istituto di Biochimica delle Proteine-Consiglio Nazionale delle Ricerche, Via P. Castellino 111, 80131 Naples, Italy (literal)

Titolo

• A substrate-induced switch in the reaction mechanism of a thermophilic esterase. Kinetic evidences and structutal basis (literal)

Abstract

• The reaction mechanism of the esterase 2 (EST2) from Alicyclobacillus acidocaldarius was studied at the kinetic and structural level to shed light on the mechanism of activity and substrate specificity increase previously observed in its double mutant M211S/R215L. In particular, the values of kinetic constants (k1, k(-1), k2, and k3) along with activation energies (E1, E(-1), E2, and E3) were measured for wild type and mutant enzyme. The previously suggested substrate-induced switch in the reaction mechanism from kcat=k3 with a short acyl chain substrate (p-nitrophenyl hexanoate) to kcat=k2 with a long acyl chain substrate (p-nitrophenyl dodecanoate) was validated. The inhibition afforded by an irreversible inhibitor (1-hexadecanesulfonyl chloride), structurally related to p-nitrophenyl dodecanoate, was studied by kinetic analysis. Moreover the three-dimensional structure of the double mutant bound to this inhibitor was determined, providing essential information on the enzyme mechanism. In fact, structural analysis explained the observed substrate-induced switch because of an inversion in the binding mode of the long acyl chain derivatives with respect to the acyl- and alcohol-binding sites. (literal)

Prodotto di

• Institute of protein biochemistry (IBP) (Istituto)
• Institute of biostructure and bioimaging (IBB) (Istituto)

Autore CNR

• GIUSEPPE MANCO (Unità di personale interno)
• FERDINANDO FEBBRAIO (Unità di personale interno)
• GIUSEPPINA DE SIMONE (Unità di personale interno)
• LUIGI MANDRICH (Unità di personale esterno)
• CARLO PEDONE (Persona)
• VALERIA MENCHISE (Persona)
• Mosè Rossi (Unità di personale esterno)

Incoming links:

Autore CNR di

• GIUSEPPE MANCO (Unità di personale interno)
• GIUSEPPINA DE SIMONE (Unità di personale interno)
• Mosè Rossi (Unità di personale esterno)
• CARLO PEDONE (Persona)
• FERDINANDO FEBBRAIO (Unità di personale interno)
• VALERIA MENCHISE (Persona)
• LUIGI MANDRICH (Unità di personale esterno)

Prodotto

• Institute of biostructure and bioimaging (IBB) (Istituto)
• Institute of protein biochemistry (IBP) (Istituto)

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• Journal of biological chemistry (Rivista)