Probing membrane topology of the antimicrobial peptide distinctin by solid-state NMR spectroscopy in zwitterionic and charged lipid bilayers. (Articolo in rivista)

Type

• Prodotto della ricerca (Classe)
• Articolo in rivista (Classe)

Label

• Probing membrane topology of the antimicrobial peptide distinctin by solid-state NMR spectroscopy in zwitterionic and charged lipid bilayers. (Articolo in rivista) (literal)

Anno

• 2011-01-01T00:00:00+01:00 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi

• 10.1016/j.bbamem.2010.08.008 (literal)

Alternative label

• Verardi R, Traaseth NJ, Shi L, Porcelli F, Monfregola L, De Luca S, Amodeo P, Veglia G, Scaloni A. (2011)
  Probing membrane topology of the antimicrobial peptide distinctin by solid-state NMR spectroscopy in zwitterionic and charged lipid bilayers.
  in Biochimica et biophysica acta (Print); Elsevier, Amsterdam (Paesi Bassi)
  (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori

• Verardi R, Traaseth NJ, Shi L, Porcelli F, Monfregola L, De Luca S, Amodeo P, Veglia G, Scaloni A. (literal)

Pagina inizio

• 34 (literal)

Pagina fine

• 40 (literal)

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• http://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S0005273610002890 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume

• 1808 (literal)

Rivista

• Biochimica et biophysica acta (Rivista)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#note

• DOI: 10.1016/j.bbamem.2010.08.008 Biochim Biophys Acta. 2011 Jan;1808(1):34-40. Epub 2010 Aug 16. (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#pagineTotali

• 7 (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroFascicolo

• 1 (literal)

Note

• PubMe (literal)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni

• Departments of Chemistry and Biochemistry, Molecular Biology and Biophysics, University of Minnesota, Minneapolis, MN 55455, USA Department of Environmental Sciences, University of Tuscia, Viterbo, 01100, Italy Institute of Biostructures and Bioimages, National Research Council, Naples, I-80134, Italy Institute of Biomolecular Chemistry, National Research Council, Comprensorio Olivetti, Pozzuoli (Naples), I-80078, Italy Proteomics and Mass Spectrometry Laboratory, ISPAAM, National Research Council, Naples, I-80147, Italy (literal)

Titolo

• Probing membrane topology of the antimicrobial peptide distinctin by solid-state NMR spectroscopy in zwitterionic and charged lipid bilayers. (literal)

Abstract

• Distinctin is a 47-residue antimicrobial peptide, which interacts with negatively charged membranes and is active against Gram-positive and Gram-negative bacteria. Its primary sequence comprises two linear chains of 22 (chain 1) and 25 (chain 2) residues, linked by a disulfide bridge between Cys19 of chain 1 and Cys23 of chain 2. Unlike other antimicrobial peptides, distinctin in the absence of the lipid membrane has a well-defined three-dimensional structure, which protects it from protease degradation. Here, we used static solid-state NMR spectroscopy to study the topology of distinctin in lipid bilayers. We found that, in mechanically aligned lipid bilayers (charged or zwitterionic), this heterodimeric peptide adopts an ordered conformation absorbed on the surface of the membrane, with the long helix (chain 2), approximately parallel to the lipid bilayer (~5 degrees from the membrane plane) and the short helix (chain 1) forming a ~24 degrees angle. Since at lipid-to-protein molar ratio of 50:1, the peptide does not disrupt the macroscopic alignment of either charged or zwitterionic lipid bilayers, it is possible that higher concentrations might be needed for the hypothesized pore formation, or alternatively, distinctin elicits its cell disruption action by other mechanisms. (literal)

Editore

• Elsevier (Editore)

Prodotto di

• Institute of biostructure and bioimaging (IBB) (Istituto)
• Institute for animal production system in mediterranean environment (ISPAAM) (Istituto)
• Metodologie genomiche e proteomiche applicate al sistema zootecnico ed agroindustriale (AG.P01.015.001) (Modulo)
• Predizione, progettazione e determinazione strutturale di biomolecole e loro complessi mediante metodi computazionali basati sull'integrazione di dati cristallografici, spettroscopici e biochimici. (PM.P07.005.008) (Modulo)
• Istituto di chimica biomolecolare (ICB) (Istituto)
• VITALE - Caratterizzazione mediante modellazione molecolare e chimica computazionale di proteine isolate da micro-e macro-organismi e di complessi proteina-metaboliti secondari mirati alla progettazione di nuovi analoghi semisintetici (PM.P01.008.005) (Modulo)

Autore CNR

• STEFANIA DE LUCA (Unità di personale interno)
• ANDREA SCALONI (Persona)
• PIETRO AMODEO (Persona)

Incoming links:

Autore CNR di

• PIETRO AMODEO (Persona)
• STEFANIA DE LUCA (Unità di personale interno)
• ANDREA SCALONI (Persona)

Prodotto

• Institute of biostructure and bioimaging (IBB) (Istituto)
• Institute for animal production system in mediterranean environment (ISPAAM) (Istituto)
• Istituto di chimica biomolecolare (ICB) (Istituto)
• Metodologie genomiche e proteomiche applicate al sistema zootecnico ed agroindustriale (AG.P01.015.001) (Modulo)
• VITALE - Caratterizzazione mediante modellazione molecolare e chimica computazionale di proteine isolate da micro-e macro-organismi e di complessi proteina-metaboliti secondari mirati alla progettazione di nuovi analoghi semisintetici (PM.P01.008.005) (Modulo)
• Predizione, progettazione e determinazione strutturale di biomolecole e loro complessi mediante metodi computazionali basati sull'integrazione di dati cristallografici, spettroscopici e biochimici. (PM.P07.005.008) (Modulo)

Editore di

• Elsevier (Editore)

Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#rivistaDi

• Biochimica et biophysica acta (Rivista)