The effect of point mutations on copper(II) complexes with peptide fragments encompassing the 106-114 region of human prion protein (Articolo in rivista)

Type

• Prodotto della ricerca (Classe)
• Articolo in rivista (Classe)

Label

• The effect of point mutations on copper(II) complexes with peptide fragments encompassing the 106-114 region of human prion protein (Articolo in rivista) (literal)

Anno

• 2011-01-01T00:00:00+01:00 (literal)

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• 10.1007/s00706-010-0413-2 (literal)

Alternative label

• Kallay, Csilla; Turi, Ildiko; Timari, Sarolta; Nagy, Zoltan; Sanna, Daniele; Pappalardo, Giuseppe; de Bona, Paolo; Rizzarelli, Enrico; Imre Sovago (2011)
  The effect of point mutations on copper(II) complexes with peptide fragments encompassing the 106-114 region of human prion protein
  in Monatshefte für Chemie
  (literal)

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• Kallay, Csilla; Turi, Ildiko; Timari, Sarolta; Nagy, Zoltan; Sanna, Daniele; Pappalardo, Giuseppe; de Bona, Paolo; Rizzarelli, Enrico; Imre Sovago (literal)

Pagina inizio

• 411 (literal)

Pagina fine

• 419 (literal)

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• 142 (literal)

Rivista

• Monatshefte für Chemie (Rivista)

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• 9 (literal)

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• 4 (literal)

Note

• ISI Web of Science (WOS) (literal)

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• University of Debrecen; University of Debrecen; Consiglio Nazionale delle Ricerche (CNR); Consiglio Nazionale delle Ricerche (CNR); University of Catania (literal)

Titolo

• The effect of point mutations on copper(II) complexes with peptide fragments encompassing the 106-114 region of human prion protein (literal)

Abstract

• The tetrapeptides Ac-SKHM-NH(2), Ac-TKHM-NH(2), Ac-MKHS-NH(2), Ac-S(OMe)KHM-NH(2), and Ac-MKHS(OMe)-NH(2) and the nonapeptides Ac-KTNSKHMAG-NH(2) and Ac-KTNMKHSAG-NH(2) were synthesized and their copper(II) complexes were studied by potentiometric, UV-Vis, circular dichroism (CD), and electron paramagnetic resonance (EPR) spectroscopic methods. These peptides mimic the 109-112 and 106-114 residues of the sequence of human prion protein. The imidazole-N donor atoms of histidyl residues were found to be the primary metal binding sites of all peptide fragments. This binding mode provides a good possibility for the cooperative deprotonation and metal ion coordination of two amide functions preceding histidine. The (N(im),N(-),N(-))-bonded species predominate in the pH range 5.5-7.0 and the free coordination sites of these species make possible the metal binding of weakly coordinating side chains. The comparison of the potentiometric and spectroscopic results revealed the stabilizing role of the oxygen donors of seryl, threonyl, or methoxyseryl residues of Ac-SKHM-NH(2), Ac-TKHM-NH(2), Ac-S(OMe)KHM-NH(2), and Ac-KTNSKHMAG-NH(2) containing the mutations in position 109. These interactions were, however, not observed in the peptides containing the specific amino acids in other locations of the peptide sequence. (literal)

Prodotto di

• Istituto di chimica biomolecolare (ICB) (Istituto)
• Caratterizzazione di complessi metallici formati da proteine coinvolte in patologie correlate al disordine conformazionale proteico. (PM.P01.004.002) (Modulo)
• Studio degli effetti di ioni metallici e membrane sulle proprietà conformazionali di sistemi amiloidogenici. (PM.P01.004.001) (Modulo)

Autore CNR

• DANIELE SANNA (Persona)
• ENRICO RIZZARELLI (Unità di personale esterno)
• GIUSEPPE PAPPALARDO (Unità di personale interno)

Insieme di parole chiave

• Parole chiave di "The effect of point mutations on copper(II) complexes with peptide fragments encompassing the 106-114 region of human prion protein" (Insieme di parole chiave)

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Autore CNR di

• GIUSEPPE PAPPALARDO (Unità di personale interno)
• DANIELE SANNA (Persona)
• ENRICO RIZZARELLI (Unità di personale esterno)

Prodotto

• Istituto di chimica biomolecolare (ICB) (Istituto)
• Studio degli effetti di ioni metallici e membrane sulle proprietà conformazionali di sistemi amiloidogenici. (PM.P01.004.001) (Modulo)
• Caratterizzazione di complessi metallici formati da proteine coinvolte in patologie correlate al disordine conformazionale proteico. (PM.P01.004.002) (Modulo)

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• Monatshefte für Chemie (Rivista)

Insieme di parole chiave di

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