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Trehalose effects on alpha-crystallin aggregates (Articolo in rivista)
- Type
- Label
- Trehalose effects on alpha-crystallin aggregates (Articolo in rivista) (literal)
- Anno
- 2007-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi
- 10.1016/j.bbrc.2007.01.061 (literal)
- Alternative label
Attanasio F., C. Cascio, S. Fisichella, V. G. Nicoletti, B. Pignataro, A. Savarino and E. Rizzarelli (2007)
Trehalose effects on alpha-crystallin aggregates
in Biochemical and biophysical research communications (Print)
(literal)
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- Attanasio F., C. Cascio, S. Fisichella, V. G. Nicoletti, B. Pignataro, A. Savarino and E. Rizzarelli (literal)
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- Rivista
- Note
- ISI Web of Science (WOS) (literal)
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- Istituto di Biostrutture e Bioimmagini (IBB), CNR, Catania, Italy
Consorzio Catania Ricerche, Italy
Dipartimento di Scienze Chimiche, Universita` di Catania, Italy
Dipartimento di Chimica Fisica, Universita` di Palermo, Italy (literal)
- Titolo
- Trehalose effects on alpha-crystallin aggregates (literal)
- Abstract
- alpha-Crystallin in its native state is a large, heterogeneous, low-molecular weight (LMW) aggregate that under certain conditions may progressively became part of insoluble high-molecular weight (HMW) systems. These systems are supposed to play a relevant role in eye lens opacification and vision impairment. In this paper, we report the effects of trehalose on alpha-crystallin aggregates. The role of trehalose in alpha-crystallin stress tolerance, chaperone activity and thermal stability is studied. The results show that trehalose stabilizes the alpha-crystallin native structure, inhibits alpha-crystallin aggregation, and disaggregates preformed LMW systems not affecting its chaperone activity. (c) 2007 Elsevier Inc. All rights reserved. (literal)
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