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An NMR and molecular dynamics investigation of the avian prion hexarepeat conformational features in solution (Articolo in rivista)
- Type
- Label
- An NMR and molecular dynamics investigation of the avian prion hexarepeat conformational features in solution (Articolo in rivista) (literal)
- Anno
- 2007-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi
- 10.1016/j.cplett.2007.05.046 (literal)
- Alternative label
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori
- A. Pietropaolo; L. Raiola; L. Muccioli; G. Tiberio; C. Zannoni; R. Fattorusso; C. Isernia; D. La Mendola; G. Pappalardo; E. Rizzarelli (literal)
- Pagina inizio
- Pagina fine
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- Rivista
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#descrizioneSinteticaDelProdotto
- Articolo su rivisat internazionale (literal)
- Note
- ISI Web of Science (WOS) (literal)
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni
- A. Pietropaolo, Dipartimento di Scienze Chimiche, Universita` di Catania, Italy
E. Rizzarelli, Dipartimento di Scienze Chimiche, Universita` di Catania, Italy
L. Raiola, Dipartimento di Scienze Ambientali, Seconda Universita` di Napoli, Caserta, Italy
R. Fattorusso, Dipartimento di Scienze Ambientali, Seconda Universita` di Napoli, Caserta, Italy
C. Isernia, Dipartimento di Scienze Ambientali, Seconda Universita` di Napoli, Caserta, Italy
L. Muccioli, Dipartimento di Chimica Fisica e Inorganica, Universita` di Bologna and INSTM, Italy
G. Tiberio, Dipartimento di Chimica Fisica e Inorganica, Universita` di Bologna and INSTM, Italy
C. Zannoni, Dipartimento di Chimica Fisica e Inorganica, Universita` di Bologna and INSTM, Italy (literal)
- Titolo
- An NMR and molecular dynamics investigation of the avian prion hexarepeat conformational features in solution (literal)
- Abstract
- The prion protein is a copper binding glycoprotein that in mammals can misfold into a pathogenic isoform leading to prion diseases, as opposed, surprisingly, to avians. The avian prion N-terminal tandem repeat is richer in prolines than the mammal one, and understanding their effect on conformation is of great biological importance. Here we succeeded in investigating the conformations of a single avian hexarepeat by means of NMR and molecular dynamics techniques. We found a high flexibility and a strong conformational dependence on pH: local turns are present at acidic and neutral pH, while unordered regions dominate at basic conditions. (literal)
- Prodotto di
- Autore CNR
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