Ubiquitin stability and the lys 63-linked polyubiquitination site are compromised on copper binding. (Articolo in rivista)

Type
Label
  • Ubiquitin stability and the lys 63-linked polyubiquitination site are compromised on copper binding. (Articolo in rivista) (literal)
Anno
  • 2007-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi
  • 10.1002/anie.200701987 (literal)
Alternative label
  • Danilo Milardi; Fabio Arnesano; Giulia Grasso; Antonio Magrì; Giovanni Tabbì; Simone Scintilla; Giovanni Natile; Enrico Rizzarelli. (2007)
    Ubiquitin stability and the lys 63-linked polyubiquitination site are compromised on copper binding.
    in Angewandte Chemie (Int. ed., Print)
    (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori
  • Danilo Milardi; Fabio Arnesano; Giulia Grasso; Antonio Magrì; Giovanni Tabbì; Simone Scintilla; Giovanni Natile; Enrico Rizzarelli. (literal)
Pagina inizio
  • 2793 (literal)
Pagina fine
  • 2795 (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume
  • 46 (literal)
Rivista
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#descrizioneSinteticaDelProdotto
  • Articolo su rivista internazionale (literal)
Note
  • ISI Web of Science (WOS) (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni
  • Dr. F. Arnesano, S. Scintilla, Prof. G. Natile: Dipartimento Farmaco-Chimico, University of Bari, Via E. Orabona 4, 70125 Bari (Italy) Prof. E. Rizzarelli, Dipartimento di Scienze Chimiche, University of Catania, V.le A. Doria 6, 95125 Catania (Italy) Dr. D. Milardi, Dr. G. Grasso, Dr. A. Magr<, Dr. G. Tabbì, Istituto di Biostrutture e Bioimmagini--CNR, V.le A. Doria 6, 95125 Catania (Italy) (literal)
Titolo
  • Ubiquitin stability and the lys 63-linked polyubiquitination site are compromised on copper binding. (literal)
Abstract
  • Appetite for copper: Ubiquitin is a hallmark of toxic aggregates in neurodegenerative disorders, where metal ions are believed to play a crucial role. Copper(II) ions have been found to bind to ubiquitin at a specific site involving the N-terminal nitrogen of Met1 and three oxygen donor ligands in a tetragonal geometry. The affinity of this site for copper(II) is comparable to that of other amyloidogenic proteins involved in neurodegenerative disorders. (literal)
Prodotto di
Autore CNR
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