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Vascular endothelial growth factor receptor-1 is deposited in the extracellular matrix by endothelial cells and is a ligand for the alpha 5 beta 1 integrin (Articolo in rivista)
- Type
- Label
- Vascular endothelial growth factor receptor-1 is deposited in the extracellular matrix by endothelial cells and is a ligand for the alpha 5 beta 1 integrin (Articolo in rivista) (literal)
- Anno
- 2003-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
- Alternative label
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#autori
- Orecchia A; Lacal PM; Schietroma C; Morea V; Zambruno G; Failla CM. (literal)
- Pagina inizio
- Pagina fine
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- La scoperta di una nuova funzione per il recettore sVEGFR-1 ha diverse implicazioni: da un lato, contribuisce a chiarire i meccanismi alla base dell'accrescimento dei vasi endoteliali; dall'altro, ha messo in luce un nuovo potenziale bersaglio farmacologico per la terapia dei tumori solidi, artrite reumatoide ed obesita', ovvero l'interazione tra sVEGFR-1 ed integrina alpha5beta1.
Questa linea di ricerca ha un forte carattere interdisciplinare, in quanto necessita della collaborazione di diversi gruppi specializzati in discipline diverse come bioinformatica, biologia molecolare e cellulare, e farmacologia.
Questo lavoro e' stato pubblicato sulla rivista scientifica specialistica \"Journal of Cell Science\", che ha un fattore di impatto di 6.954. (literal)
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#numeroVolume
- Rivista
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#descrizioneSinteticaDelProdotto
- Langiogenesi, ovvero la formazione di nuovi vasi sanguigni, e implicata in diverse condizioni patologiche tra cui artrite reumatoide, obesita ed accrescimento dei tumori solidi, mentre si verifica raramente nelladulto in condizioni fisiologiche. Di conseguenza, molecole in grado di interferire con il processo angiogenico rappresentano degli strumenti ideali da un punto di vista terapeutico, in quanto potenzialmente privi di effetti indesiderati di rilievo. Il sistema formato dal fattore di crescita dei vasi endoteliali (VEGF) e i suoi analoghi (VEGF-B, VEGF-C, VEGF-D, PlGF) e recettori (VEGFR-1, VEGFR-2, VEGFR-3) e il principale responsabile dellangiogenesi, e diverse molecole in grado di interferire con tale sistema sono attualmente in fase di sperimentazione clinica.
Questo lavoro consiste nellidentificazione di una nuova funzione per la proteina sVEGFR-1 (isoforma solubile del recettore 1 del fattore di crescita dei vasi endoteliali). La funzione identificata consiste nella capacita dellisoforma solubile del VEGFR-1 secreta dalle cellule endoteliali di depositarsi nella matrice extracellulare e di legarsi allintegrina alfa5beta1. Questa interazione media ladesione alla matrice extracellulare e la migrazione delle cellule endoteliali, suggerendo cosi un nuovo ruolo del VEGFR-1 nellangiogenesi, in aggiunta alla sua capacita di legare i fattori di crescita dei vasi endoteliali.
(literal)
- Note
- ISI Web of Science (WOS) (literal)
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#affiliazioni
- Molecular and Cell Biology Laboratory, IDI-IRCCS, via Monti di Creta 104, 00167 Rome, Italy;
Pharmacology Laboratory, IDI-IRCCS, via Monti di Creta 104, 00167 Rome, Italy;
Laboratory of Molecular Biology, MRC Centre, Hills Road, Cambridge CB2 2QH, UK, and CNR Center of Molecular Biology, c/o Department of
Biochemical Sciences, University of Rome 'La Sapienza', P.le A. Moro 5, 00185 Rome, Italy: (literal)
- Titolo
- Vascular endothelial growth factor receptor-1 is deposited in the extracellular matrix by endothelial cells and is a ligand for the alpha 5 beta 1 integrin (literal)
- Abstract
- Vascular endothelial growth factor receptor-1 (VEGFR-1) is a tyrosine kinase receptor for several growth factors of the VEGF family. Endothelial cells express a membrane-spanning form of VEGFR-1 and secrete a soluble variant of the receptor comprising only the extracellular region. The role of this variant has not yet been completely defined. In this study, we report that the secreted VEGFR-1 is present within the extracellular matrix deposited by endothelial cells in culture, suggesting a possible involvement in endothelial cell adhesion and migration. In adhesion assays, VEGFR-1 extracellular region specifically promoted endothelial cell attachment. VEGFR-1-mediated cell adhesion was divalent cation-dependent, and inhibited by antibodies directed against the alpha 5 beta 1 integrin. Moreover, VEGFR-1 promoted endothelial cell migration, and this effect was inhibited by anti-alpha 5 beta 1 antibodies. Direct binding of
VEGFR-1 to the alpha 5 beta 1 integrin was also detected. Finally, binding to VEGFR-1 initiated endothelial cell spreading. Altogether these results indicate that the soluble VEGFR-1 secreted by endothelial cells becomes a matrix-associated protein that is able to interact with the alpha 5 beta
1 integrin, suggesting a new role of VEGFR-1 in angiogenesis, in addition to growth factor binding. (literal)
- Prodotto di
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