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Signal peptide regulated toxicity of a ribosome-inactivating protein during cell stress (Articolo in rivista)
- Type
- Label
- Signal peptide regulated toxicity of a ribosome-inactivating protein during cell stress (Articolo in rivista) (literal)
- Anno
- 2011-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
- Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi
- 10.1111/j.1365-313X.2010.04413.x (literal)
- Alternative label
Marshall R.S., D'Avila F., Di Cola A., Traini R., Spanò L., Fabbrini M.S., Ceriotti A. (2011)
Signal peptide regulated toxicity of a ribosome-inactivating protein during cell stress
in Plant journal (Print)
(literal)
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- Marshall R.S., D'Avila F., Di Cola A., Traini R., Spanò L., Fabbrini M.S., Ceriotti A. (literal)
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- Le RIP sono state caratterizzate in maniera approfondita dal punto di vista biochimico e sono state ampiamente utilizzate per la produzione di molecole con potenziale attività antitumorale. Tuttavia molti aspetti della loro biosintesi rimangono poco chiari. Questo lavoro presenta una dettagliata caratterizzazione della biosintesi di una RIP in un sistema vegetale e rivela un meccanismo di regolazione che potrebbe avere un ruolo importante nell'attività biologica di queste tossine. (literal)
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- Rivista
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- La rivista su cui l'articolo è stato pubblicato è una delle più importanti riviste scientifiche di biologia delle piante e ha fattore d'impatto 6.946 (literal)
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- Le proteine inattivatrici dei ribosomi (RIP) sono tossine proteiche vegetali sintetizzate da numerose piante e che agiscono rimuovendo unadenina da una zona altamente conservata dellRNA ribosomale 23S/25S/28S. Il ruolo di queste tossine nella pianta non è conosciuto, ma si ritiene che possano avere una funzione di difesa verso virus e funghi patogeni. I risultati riportati in questo articolo chiariscono alcuni aspetti della biosintesi di saporina, una RIP di Saponaria officinalis. Questa RIP è segregata nel reticolo endoplasmatico e poi in gran parte secreta. I risultati mostrano come il peptide segnale di questa RIP possa svolgere altre funzioni oltre a quella di indirizzare la proteina al cammino di secrezione e suggeriscono un possibile meccanismo con cui le RIP potrebbero agire contro i virus delle piante. (literal)
- Note
- ISI Web of Science (WOS) (literal)
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- MRS, DF, DCA, TR, FMS, CA: - CNR -- Consiglio Nazionale delle Ricerche, Istituto di Biologia e Biotecnologia Agraria, via Bassini 15, 20133 Milano, Italia.
SL: Dipartimento di Biologia di Base e Applicata, Università degli Studi di L'Aquila, Via Vetoio 11, 67100 LAquila, Italy (literal)
- Titolo
- Signal peptide regulated toxicity of a ribosome-inactivating protein during cell stress (literal)
- Abstract
- The fate of the type I ribosome inactivating protein (RIP) saporin when initially targeted to the endoplasmic reticulum (ER) in tobacco protoplasts has been examined. We find that saporin expression causes a marked decrease in protein synthesis, indicating that a fraction of the toxin reaches the cytosol and inactivates tobacco ribosomes. We determined that saporin is largely secreted but in part retained intracellularly, most likely in a vacuolar compartment, thus behaving very differently from the prototype RIP ricin A chain. We also find that the signal peptide can interfere with saporin catalytic activity when the protein fails to be targeted to the ER membrane, and that saporin toxicity is subjected to signal sequence-specific regulation when the host cell is subjected to ER stress. Replacement of the saporin signal peptide with that of the ER chaperone BiP reduces saporin toxicity and makes it independent of cell stress. We propose that this stress-induced toxicity may have a role in pathogen defence. (literal)
- Prodotto di
- Autore CNR
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