A relaxed specificity in interchain disulfide bond formation characterises the assembly of a low-molecular-weight glutenin subunit in the endoplasmic reticulum. (Articolo in rivista)

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  • A relaxed specificity in interchain disulfide bond formation characterises the assembly of a low-molecular-weight glutenin subunit in the endoplasmic reticulum. (Articolo in rivista) (literal)
Anno
  • 2009-01-01T00:00:00+01:00 (literal)
Http://www.cnr.it/ontology/cnr/pubblicazioni.owl#doi
  • 10.1104/pp.108.127761 (literal)
Alternative label
  • Lombardi A., Barbante, A., Della Cristina P., Rosiello D., Castellazzi C.L., Sbano L., Masci S., Ceriotti A. (2009)
    A relaxed specificity in interchain disulfide bond formation characterises the assembly of a low-molecular-weight glutenin subunit in the endoplasmic reticulum.
    in Plant physiology (Bethesda)
    (literal)
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  • Lombardi A., Barbante, A., Della Cristina P., Rosiello D., Castellazzi C.L., Sbano L., Masci S., Ceriotti A. (literal)
Pagina inizio
  • 412 (literal)
Pagina fine
  • 423 (literal)
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  • I polimeri gluteninici sono molecole proteiche di elevate dimensioni, la cui struttura non è stata ancora chiarita, che si accumulano nelle cellule dell'’endosperma dei semi di frumento. Questi polimeri sono formati a partire da due tipi diversi di subunità, dette rispettivamente a basso e ad alto peso molecolare. Il lavoro riportato in questa pubblicazione ha permesso di chiarire i meccanismi di formazione dei polimeri formati da subunità a basso peso molecolare e ha evidenziato come il processo di polimerizzazione sia basato su una bassa specificità nella formazione dei ponti disolfuro intercatena fra le diverse subunità gluteniniche. (literal)
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  • 149 (literal)
Rivista
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  • Nov 12. Epub ahead of print La rivista su cui l'articolo è stato pubblicato è fra le più importanti riviste scientifice di biologia delle piante e ha fattore d'impatto 6,367. (literal)
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  • Pubblicazione scientifica riguardante i meccanismi di formazione dei polimeri gluteninici, che sono i principali determinanti delle particolari caratteristiche tecnologiche delle farine di frumento. (literal)
Note
  • ISI Web of Science (WOS) (literal)
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  • LA BA DCP RD CCL CA - IBBA-CNR, Milano; SL - University of Warwick, UK, SM - Università della Tuscia, Viterbo (literal)
Titolo
  • A relaxed specificity in interchain disulfide bond formation characterises the assembly of a low-molecular-weight glutenin subunit in the endoplasmic reticulum. (literal)
Abstract
  • Wheat grains contain large protein polymers constituted by two main classes of polypeptides: the high-molecular-weight and the low-molecular-weight glutenin subunits. These polymers are among the largest protein molecules known in nature and are the main determinants of the superior technological properties of wheat flours. However, little is known about the mechanisms controlling the assembly of the different subunits and the way they are arranged in the final polymer. Here we have addressed these issues by analysing the formation of interchain disulfide bonds between identical and different low-molecular-weight glutenin subunits, and by studying the assembly of mutants lacking individual intrachain disulfides. Our results indicate that individual cysteine residues that remain available for disulfide bond formation in the folded monomer can form interchain disulfide bonds with a variety of different cysteine residues present in a companion subunit. These results imply that the coordinated expression of many different low-molecular-weight glutenin subunits in wheat endosperm cells can potentially lead to the formation of a large set of distinct polymeric structures, in which subunits can be arranged in different configurations. In addition, we show that not all intrachain disulfide bonds are necessary for the generation of an assembly-competent structure, and that the retention of a low-molecular-weight glutenin subunit in the early secretory pathway is not dependent on polymer formation. (literal)
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